گلیکوژن

دید کلی

پلی‌ساکاریدها ، پلیمر منوساکاریدها هستند. از نظر تنوع در ساختمان ممکن آنها ، بخصوص در اندازه زنجیر و انشعاب ، قابل مقایسه با پلیمرهای آلکنی هستند، ولی طبیعت در ساختن چنین پلیمرهایی بسیار محافظه‌کار است. سه تا از فراوانترین پلی ساکاریدها ، سلولز ، نشاسته و گیلکوژن می باشند که از منومر گلوکز مشتق شده‌اند.

گلیکوژن ، منبع انرژی

پلی‌ساکاریدی با ساختمان مشابه با آمیلوپکتین ولی با شاخه‌های بیشتر (یکی به ازای هر واحد گلوکزی) و با ابعاد بزرگتر (با وزن مولکولی به بزرگی یکصد میلیون) ، گلیکوژن است. این ترکیب از نظر بیولوژیکی مهم است، زیرا یکی از پلی‌ساکاریدهای اصلی برای ذخیره انرژی در انسان و حیوانات است و نیز به دلیل اینکه در دسترسترین منبع گلوکز بین وعده‌های غذا و در مواقع فعالیت فیزیکی (سخت‌کاری) می‌باشد، از اهمیت زیادی برخوردار است.

این ماده در مقادیر نسبتا بالا ، بخصوص در جگر و در محلهای غیر فعال ماهیچه‌ها ذخیره می‌شود.

ساختمان گلیکوژن

 

مراحل تبدیل گلیکوژن به گلوکز

روشی که سلولها از این ذخیره انرژی استفاده می‌کنند، داستان جالبی در بیو شیمی است. آنزیم خاصی به نام فسفریلاز ، ابتدا گلیکوژن را به مشتقی از گلوکز D-α- گلوکوپیرانوزیل 1- فسفات تبدیل می‌نماید. این تبدیل ، در یکی از محلهای غیر کاهنده گروههای قندی مولکول گلیکوژن صورت می‌گیرد و مرحله به مرحله پیش می‌ر‌ود (یک مولکول در هر مرتبه).

بدلیل اینکه گلیکوژن بسیار شاخه‌دار است، تعداد زیادی گروه انتهایی وجود دارد که آنزیم می‌تواند آنها را گاز بگیرد و مطمئن باشد که در زمان نیاز به انرژی زیاد ، مقدار کافی گلوکز به سرعت آماده می‌شود.

محدودیت عمل فسفریلاز

فسفریلاز ، پیوند 6,1-α- گلیکوزیدی را نمی‌تواند بشکند. به محض اینکه به چنین انشعابی نزدیک شود (در حقیقت به محض اینکه به پایانه ای برسد که چهار واحد با چنین پیوندی فاصله دارد)، متوقف می‌گردد.

ترانسفراز

در این لحظه ، آنزیمی دیگری به نام ترانسفراز وارد عمل می‌شود که می‌تواند این مجموعه‌های سه واحدی گلوکوزیل پایانه‌ای را از یک شاخه به شاخه دیگر تغییر محل دهد. این فرایند ، یک پس‌مانده گلوکزی را در انشعاب باقی می‌گذارد.

6,1-α- گلیکوسیداز

در این حالت ، به سومین آنزیم نیاز داریم تا آخرین مانع را برای بدست آوردن یک زنجیر مستقیم جدید از میان بردارد. این آنزیم ، مخصوص نوع پیوندی است که باید شکسته شود و آن ، 6,1-α گلیکوسیداز است که به نام آنزیم مستقیم کردن زنجیر نیز شناخته شده است. زمانی که این آنزیم ، وظیفه خود انجام داد، فسفریلاز می‌تواند به تجزیه زنجیر گلوکز ادامه دهد تا به شاخه دیگر برسد و این عمل ، ادامه پیدا می‌کند.

ساختمان گلیکوژن

 

مسیرهای گلوکز آزاد شده از گلیکوژن

گلوکز آزاد شده از گلیکوژن به 2- اکسوپروپانوتیک (پروویک) اسید ، از یک مسیر پیچیده (گلیکولیز) که شامل تعدادی آنزیم است، تبدیل می‌شود. سپس این اسید ، محصولهای مختلفی بدست می‌دهد که به ارگانیسم مربوط و شرایط موجود بستگی دارد. در یک محیط هوادار (پُراکسیژن) ، ادامه اکسیداسیون منجر به تشکیل H₂O و CO₂ ، همراه حداکثر انرژی می‌شود.

اگر مقدار اکسیژن کم باشد، مثلا در ماهیچه ای که به‌شدت منقبض شده است، از کاهش ناقص 2- هیدروکسی پروپانوتیک (لاکتیک) اسید بدست می‌آید. بعضی از ارگانیسم های غیر هوازی مانند مخمر 2- اکسوپروپانوئیک (پیروویک) اسید را به اتانول تبدیل می‌کنند.

چرخه کربس

مقدمه

قندها در داخل بدن طی واکنشهایی به انرژی و مواد دیگر تبدیل می‌شوند. چرخه کربس یکی از مراحل تخریب قندها است که طی آن پیرووات حاصل از گلیکولیز به انرژی تبدیل می‌شود. پیرووات طی یک سری واکنشهای منظم اکسید شده به استیل تبدیل می‌شود. استیل حاصل با کوآنزیم A ترکیب شده استیل کوآنزیم A را می‌سازد که در ماتریکس میتوکندری به ترکیبات ساده‌تر مبدل می‌گردد.

کربس در سال 1910 مشخص کرد که مکانیسم تبدیل پیرووات به ترکیبات ساده‌تر طی یک سری واکنشهای چرخه‌ای صورت می‌گیرد این چرخه به نام چرخه کربس معروف است. کربس این چرخه را چرخه تری‌کربوکسیلیک اسید (TCA) نامید.

 

ایجاد استیل کوآنزیم A

پیرووات طی یک سری واکنشهایی به استیل کوآنزیم A تبدیل می‌شود. این واکنشها مستلزم یک مجموعه پیرووات دهیدروژناز و یک سری کوآنزیمهای اختصاصی مانند تیامین پیروفسفات ، اسیدلیپوئیک FAD و NADH است. استیل کوآنزیم A بوجود آمده با داشتن آرایش فضایی مناسب موجب شروع واکنشهای چرخه کربس می‌شود و با متراکم شدن و اتصال به اسید اگزالواستیک و از دست دادن COA ، اسید سیتریک را می‌سازد. ماتریکس میتوکندری واجد کلیه آنزیمها و کوآنزیمها و سایر عوامل لازم برای انجام چرخش TCA است.

مراحل چرخه کربس

در طی چرخه کربس چهار مرحله اکسایش انجام می‌گیرد که منجر به خروج دو مولکول CO₂ از باقیمانده پیکر قند ، یعنی استیل کوآنزیم A و آزاد شدن مثبت اتم هیدروژن و بالاخره تشکیل مجدد اسید اگزالواستیک می‌گردد و این چرخه هشت مرحله دارد که عبارتند از:

مرحله اول

واکنشی است که بوسیله آنزیم سیترات سنتتاز کاتالیز می‌شود. در این مرحله ، استیل کوآنزیم A با اگزالواستات که ترکیبی چهار کربنی است ترکیب می‌شود و تشکیل سیترات با شش اتم کربن می‌دهد.

مرحله دوم

سیترات حاصل تحت اثر آنزیم آکونیتاز به ایزوسیترات تبدیل می‌شود. برای ایجاد فرآورده واکنش باید از یک واکنش واسطه بگذرد بدین معنی که ابتدا سیترات با از دست دادن یک مولکول آب به سیس آکونیتات تبدیل می‌شود و پس این ترکیب با پذیرش یک مولکول آب ، ایزوسیترات می‌سازد.

مرحله سوم

ایزوسیترات حاصل تحت اثر آنزیم ایزوسیترات دهیدروژناز ، دو هیدروژن متصل به C-5 را از دست می‌دهد و به شکل کتو درمی‌آید. همچنین گروه کربوکسیل (C-3) را نیز به صورت CO₂ آزاد ساخته و آلفاکتوگلوتارات تولید می‌کند. این واکنش در واقع نخستین واکنش از چرخه است که طی آن CO₂ ساخته می‌شود.

مرحله چهارم

کمپلکس آنزیمی آلفاکتوگلوتارات دهیدروژناز ، یک مولکول CO₂ از آلفاکتوگلوتارات برمی‌دارد و با اتصال کوآنزیم A به آن سوکسینیل کوآنزیم A می سازد. در این واکنش ، NAD به عنوان کوآنزیم شرکت می‌کند. این مرحله دومین مرحله از ساخته شدن CO₂ طی چرخه کربس است.

مرحله پنجم

مرحله بعد تبدیل سوکسینیل کوآنزیم A به سوکسینات است که بوسیله آنزیم سوکسینیل کوآنزیم A سنتتاز کاتالیز می‌شود. اهمیت این واکنش در ایجاد ترکیب پر انرژی در شکل GTP است. پیوند تیواستر موجود در سوکسینیل کوآنزیم A بر اثر آبکافت با آزادسازی کوآنزیم A مقداری انرژی آزاد می‌کند که برای سنتز GTP مورد استفاده قرار می‌گیرد. GTP سریعا فسفات خود را به ADP می‌دهد و ATP می‌سازد.

مرحله ششم

در مرحله بعد سوکسینات حاصل تحت تاثیر کوآنزیم FAD دو پروتون از دست می‌دهد و به فومارات تبدیل می‌شود. آنزیم سوکسینات دهیدروژناز واکنش را کاتالیز می‌کند.

 

مرحله هفتم

با اضافه شدن مولکول آب به محل پیوند دو گانه که بوسیله آنزیم فوماراز کاتالیز می‌شود L- مالات ایجاد می‌گردد.

مرحله هشتم

در مرحله آخر آنزیم حالات دهیدروژناز دو هیدروژن از حالات برمی‌دارد و آن را به اگزالواستات تبدیل می‌کند و بدین سان چرخه TCA کامل می‌گردد.

جمع بندی واکنشهای چرخه TCA

از اکسایش یک مولکول پیرووات و تبدیل آن به استیل کوآنزیم A و پس وارد شدنش در چرخه TCA ، سه مولکول CO₂ ، یک مولکول GTP و یا ATPو پنج مولکول کوآنزیم احیا شده (4 مولکول NADH و یک مولکول FADH₂) بوجود می‌آیند. بدین ترتیب ، طی چرخه TCA تنها یک مولکول ترکیب پرانرژی ساخته می‌شود. لذا این چرخه به تنهایی مقدار بسیار کمی انرژی شیمیایی آزاد می‌سازد.

گلیکولیز

تخریب قندها در یاخته تحت فرایند ویژه‌ای در سیتوپلاسم رخ می‌دهد. این فرایند گلیکولیز نامیده می‌شود.

 

مقدمه

اکسایش تنفسی که منجر به تجزیه و اکسیداسیون مولکول آلی (گلوکز) و تبدیل آن به مولکولهای کوچکتر و سرانجام تولید آب ، دی‌اکسید کربن و انرژی به شکل ATP است، در طی سه مرحله انجام می‌گیرد. در مرحله اول که گلیکولیز خوانده می‌شود، گلوکز 6 کربنی به دو مولکول سه کربنی تجزیه شده و مقدار کمی انرژی بوجود می‌آید. در مرحله دوم مولکولهای سه کربنی حاصل به نوبه خود در طی یک سری واکنشهای زیست شیمیایی دورانی موسوم به چرخه کربس یا اسید سیتریک به تدریج کربن خود را به صورت دی‌اکسید کربن از دست داده و هیدروژن آزاد می‌کنند.

بالاخره در مرحله سوم یا مرحله نهایی تنفس الکترون به توسط یک سری مواد ناقل الکترون که بر حسب پتانسیل رودکس زنجیره‌وار به دنبال هم قرار دارند، گرفته شده و سرانجام به اکسیژن منتقل می‌شوند و آب را تولید می‌کنند. در ضمن احیا و اکسید شدن مواد ناقل به دنبال هم انتقال الکترونها ، مقداری انرژی الکترونها رها می‌شود که برای فعال کردن تلمبه‌های یونی (پروتونی) غشای درونی میتوکندری و در نهات تولید ATP به مصرف می‌رسد.

 

مراحل واکنشهای گلیکولیز

واکنشهای گلیکولیز به صورت خطی پیش می‌روند. بطوری که ترکیب اولیه پس از طی چند واکنش آنزیمی ترکیبی را می‌سازد که از لحاظ ماهیت با ترکیب اول کاملا تفاوت دارد. از این رو گفته می‌شود که گلیکولیز به صورت راه است. راه گلیکولیز به نام دو دانشمندی که در مشخص کردن این راه بسیار کوشیده‌اند به راه امبدن- میرهوف نیز معروف است. راه گلیکولیز اگر از گلوکز آغاز شود شامل 10 مرحله واکنش آنزیمی است.

فسفریلاسیون گلوکز

ورود D- گلوکز ، در راه گلیکولیز مستلزم فسفریل‌دار شدن آن به گلوکز 6- فسفات است که بوسیله آنزیم هگزوکیناز کاتالیز می‌شود. این آنزیم ، آنزیم اختصاصی است که گلوکز را در کربن ششم فسفریل‌دار می کند. بدین منظور ، مولکول ATP آبکافت شده و مقداری انرژی برابر 7.3- کیلوکالری بر مول آزاد می‌سازد. از این مقدار انرژی3.3- کیلو کالری آن به مصرف تشکیل پیوند فسفو گلوکز می‌رسد و بقیه ذخیره می‌شود در نتیجه مقدار انرژی آزاد شده 4- کیلو کالری بر مول است.

مرحله دوم

تبدیل گلوکز 6- فسفات به فروکتوز 6- فسفات است. این واکنش یک واکنش ایزومری شدن است که بوسیله آنزیم گلوکز فسفات ایزومراز کاتالیز می‌شود.

مرحله سوم

فسفریل‌دار شدن مجدد فروکتوز 6- فسفات بوسیله آنزیم 6- فسفوفروکتوکیناز است. در این حالت ، آنزیم گروه فسفات حاصل از آبکافت ATP را به مولکول فروکتوز 6- فسفات انتقال می‌دهد و در نتیجه فروکتوز 6،1- دی فسفات حاصل می‌شود.

مرحله چهارم

مرحله‌ای است که طی آن گلیسرآلدهید 3- فسفات ساخته می‌شود. مولکول فروکتوز 6،1 دی فسفات بوسیله آنزیم آلدولاز به دو ترکیب سه کربن دی‌هیدروکسی استون فسفات و گلیسرآلدهید 3- فسفات تخریب می‌شود. دی‌هیدروکسی استون فسفات به نوبه خود می‌تواند تحت تاثیر آنزیم تریوز فسفات ایزومر به گلیسرآلدهید 3- فسفات تبدیل گردد.

مرحله پنجم

به مرحله اکسایش گلیسرآلدهید 3- فسفات معروف است. در این مرحله ، گلیسرآلدهید 3- فسفات تحت تاثیرآنزیم گلیسرآلدهید 3- فسفات دهیدروژناز به 3،1- دی‌فسفوگلیسریک اسید تبدیل می‌گردد. این واکنش نیازمند کو آنزیم نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید و فسفات کانی است. واکنش در دو مرحله انجام می‌گیرد که یکی انرژی‌زاد و دیگری انرژی خواه است. ابتدا گلیسرآلدهید 3-فسفات تحت تاثیر NAD+ اکسید شده و 1- فسفوگلیسریک اسید می‌دهد که واکنش انرژی‌زا است. سپس این ترکیب بوسیله فسفات کانی فسفریل‌دار شده و 3،1 _ دی‌فسفوگلیسریک اسید را می‌سازد که انرژی‌گیر است.

مرحله ششم

این مرحله یکی از مهمترین مراحل راه گلیکولیز است. زیرا نخستین مرحله‌ای است که طی آن یک مولکول پر انرژی از نوع ATP سنتز می‌شود. برای تشکیل مولکول ATP ، حداقل انرژی برابر 7.3- کیلوکالری بر مول لازم است. از برداشت گروه فسفات متصل به کربن شماره 1 ترکیب 7.3- کیلوکالری بر مول به مصرف تشکیل ATP و 4.5- کیلوکالری بر مول باقی می‌ماند.

مرحله هفتم

واکنش ساده‌ای است که بوسیله آنزیم فسفوگلیسرو موتاز کاتالیز می‌شود. در این حالت ، فسفات متصل به کربن شماره 3 ترکیب 3- فسفوگلیسرات به کربن شماره 2 منتقل شده 2- فسفوگلیسرات می‌دهد.

 

مرحله هشتم

این واکنش یک واکنش آبگیری از 2- فسفوگلیسرات است که توسط آنزیم آنولاز کاتالیز می‌شود. طی این واکنش ، 2- فسفوگلیسرات به فسفوانول پیرووات که ترکیبی پر انرژی است تبدیل می‌گردد.

مرحله نهم

این واکنش نیز یکی دیگر از واکنشهای مهم راه گلیکولیز است که طی آن دومین مولکول پر انرژی ATP سنتز می‌شود. آنزیم پیرووات کیناز واکنش را کاتالیز می‌کند. فسفات متصل به کربن شماره 2 فسفوانول پیرووات به مولکول ADP منتقل و ATP تشکل می‌شود. فسفوانول پیرووات ترکیب پر انرژی است و این انرژی در پیوند فسفات متصل به کربن شماره 2 نهفته است. در اثر برداشت این فسفات ، مقداری انرژی برابر 14.8- کیلوکالری بر مول تولید می‌شود که 7.3- کیلو کالری آن صرف ساخته شدن ATP شده و بقیه ذخیره می‌گردد.

مرحله آخر

آخرین مرحله راه گلیکولیز واکنشی است که طی آن پیرووات احیا شده و لاکتات تولید می‌شود. آنزیم لاکتات دهیدروژناز و کوآنزیم NADH واکنش را کاتالیز می‌کند.

نتیجه

راه گلیکولیز مکانیسم بیوشیمیایی است که از آن طریق انرژی شیمیایی گلوکز دوباره در سایر فرایندهای بیوشیمیایی مورد استفاده قرار می‌گیرد. از جمع بندی ترکیبات مصرف شده و مواد تولید شده معلوم می‌شود که تا مرحله تولید گلیسرآلدهید 3- فسفات دو مولکول ATP مصرف می‌شود. از سوی دیگر در تبدیل دو مولکول گلیسرآلدهید 3- فسفات به پیرووات نیز چهار مولکول ATP تولید می‌گردد. با کم کردن تعداد ATP مصرف شده از تعداد تولید شده، میزان کل انرژی حاصل از راه گلیکولیز دو مولکول ATP خواهد بود.

در صورتی که گلیکوژن به عنوان منبع انرژی بکار رود مرحله اول گلیکولیز حذف می‌شود. بدین معنی که ابتدا گلیکوژن تحت اثر آنزیم فسفریلاز a به گلوکز 1- فسفات تبدیل می‌گردد و در مرحله بعد گلوکز 1- بوسیله آنزیم فسفوگلوکوموتاز ، به گلوکز 6- فسفات مبدل می‌شود. در این حالت گلوکز 6- فسفات راه گلیکولیز را طی می‌کند. بدین ترتیب تعداد ATP تولید شده برابر سه مولکول خواهد بود. تخریب گلوکز به این مرحله پایان نمی‌یابد. بلکه مراحل آن بوسیله پیرووات در میتوکندری ادامه پیدا می‌کند و طی آن بقیه انرژی نهفته در مولکول آزاد می‌شود.

پلاسما

خون فاقد سلولهای خونی ، پلاسما نام دارد که در واقع قسمت مایع خون است. می‌توان پلاسما را به صورت پودر در آورد. در انسان به آسانی بوسیله آب استریل دوباره آنرا آماده ساخت. اگر چه به هر حال پلاسما همه آثار حیات را ندارد، اما نقش زیادی در جراحیهای فوری بخصوص در زمان جنگ دارد.

 

 

مقدمه

خون بافت پیوندی تخصص یافته‌ای است که سلولهای آن در داخل ماده زمینه‌ای مایعی به نام پلاسما شناورند. حجم خون در یک فرد بالغ بطور متوسط 5 لیتر می‌باشد. خون به واسطه گردش در داخل رگهای خونی اصلی ، توزیع مواد غذایی ، اکسیژن و حرارت در بدن و انتقال دی‌اکسید کربن و مواد زاید حاصل از فعالیت سلولها به ارگانهای دفعی است. خون در محیط خارج از بدن منعقد شده و به صورت لخته در می‌آید و قسمت محلول آن به صورت مایعی زرد و روشن به نام پلاسما ، از آن جدا می‌گردد. برای جلوگیری از انعقاد خون به منظور مطالعات خونی مقداری هپارین یا سیترات به آن افزوده می‌شود. از نظر حجمی حدود 55 درصد خون از پلاسما و 45 درصد آن از سلولهای خونی تشکیل شده است.

-=مواد تشکیل دهنده پلاسما : آب - یونهای معدنی - پروتئینهای پلاسما - گلوکز و چربی - مواد دفعی.=-

 

آب پلاسما

بخش اعظم پلاسما ، آب است. آب پلاسما دارای دو منشا غذایی و آب متابولیک حاصل از آب میان بافتی سلولهاست. میزان آب بوسیله دستگاههای تنفس و دفع به دقت تنظیم می‌شود. آب پلاسما ، فشار خون را تحت تاثیر قرار می‌دهد و وسیله انتقال عنصرهای سلولی ، مواد غذایی محلول و ... است.

روش تعیین حجم آب پلاسما

برای تعیین آب پلاسما از ترکیباتی استفاده می‌شود که پس از تزریق داخل وریدی نتوانند از دیواره عروق بگذرند. این ترکیبات بیشتر رنگهایی با مولکولهای درشت مانند آبی اوانز (Blue Of Chicago) ‌آبی شیکاگو (Evans blue) هستند که تعیین مقدار آنها از طریق رنگ سنجی بسیار آسان است و یا ترکیباتی مانند آلبومین دو دقیقه پس از تزریق یکی از ترکیبات فوق از بیمار خون گرفته و غلظت جسم تزریق شده را تعیین کرده و از نسبت دقت آن جسم ، حجم خون را محاسبه می‌کنند.

 

غلظت الکترولیتی پلاسما

یونهای معدنی پلاسما از نوع یونهای معدنی موجود در آب میان بافتی و بطور کلی در سلولهاست. این یونها در حفظ موازنه نمک ، PH و فشار اسمزی بین پلاسما و آب میان بافتی و سلولهای بافتها دخالت دارند. یون سدیم ، کاتیون اصلی و یون کلر ، آنیون اصلی پلاسما است و در صورتی که غلظتها را بر حسب میلی اکی والان در لیتر مشخص کنیم کاتیونها و آنیونهای پلاسما کاملا متعادل هستند.

تامپون پلاسما

تامپون اسید کربنیک - بی‌کربنات ، اگر چه حداکثر قدرت تامپونی را در حدود PH = 6 دارد. (Ph اسید کربنیک 6.1 است.) بنابرین مهمترین تامپون پلاسما محسوب می‌گردد. این اهمیت نه تنها از نظر کمی ، بلکه بیشتر از نظر قابلیت تنظیم غلظت آن از طریق دفع گاز کربنیک توسط ریه‌هاست.

پروتئینهای پلاسما

این مواد تراکم قابل توجه در پلاسما دارند. جز موادی هستند که تراکمشان باید پایدار بماند. بیشتر این مواد در کبد ساخته می‌شوند. مانند یونهای کانی ، در برقراری فشار اسمزی خون و PH آن سهم مهمی دارند. پروتئینهای موجود در پلاسما به قرار زیر است.

• آلبومینها: در کبد ساخته می‌شوند. ناقل هورمونها در خون بوده ، وجود آلبومین در خون موجب جذب آب به داخل خون می‌شود. اگر مقدارش کم باشد، خون را جذب نمی‌کند و آب خود را از موئین رگها خارج کرده . در زیر جلد تجمع کرده و باعث خیز می‌شود. مبنای نامگذاری این پروتئنیها شباهت آنها به سفیده تخم مرغ است.
  
  
• گلوبولینها: مبنای تنوع گروههای خونی هستند، به صورت آنتی کور عمل می‌کنند. در بسیاری از بیماریهای کبدی ، بیماریهای عفونی و نفریت مقدار گلوبولین خون پلاسما خون زیاد می‌شود. و ازدیاد گلوبولین خون ، ته نشین شدن گلبولهای قرمز را تسریع می‌کند.
  
  
• آلگوتینین: آلگوتینین که گلبولهای قرمز خون را به یکدیگر می‌چسباند و همچنین ماده ضد گروههای خونی RH , B , A است.
  
  
• فیبرینوژن و پروترومبین که در انعقاد خون دخالت دارند.

پروتئینها در پلاسما فشار اسمزی کلوئیدی ایجاد می‌کنند

پروتئینها تنها مواد محلول در پلاسما و مایع میان بافتی هستند که از غشای مویرگی انتشار پیدا نمی‌کنند. علاوه بر این هنگامی که مقادیر اندکی پروتئین به داخل مایع میان بافتی انتشار می‌یابد به زودی از راه رگهای لنفاوی از فضاهای میان بافتی به خارج برده می‌شود. فقط موادی که نمی‌توانند از منافذ یک غشای نیمه تراوا عبور کنند فشار اسمزی تولید می‌کنند. پروتئینهای محلول در پلاسما و مایعات میان بافتی مسئول فشار اسمزی در غشای مویرگی هستند.

 

قند پلاسما

قند به شکل گلوکز در پلاسما وجود دارد و مقداری آن 1.1 گرم در لیتر خون است. گلوکز خون از تجزیه مواد نشاسته‌ای و یا گلیکوژن کبد حاصل می‌شود.

مواد چربی پلاسما

مقدار چربی و لیپوئیدهای پلاسما مخصوصا در کلسترول ، متغیر است. پس از یک غذای پر چرب ، مقدار آن در پلاسما زیاد شده و رنگ پلاسما کدر می‌شود. مقدمه تصلب شرائین و فشار خون نشست ذرات چربی کلسترول به جدار عروق است.

مواد دفعی پلاسما

مواد دفعی سلولهای بدن در پلاسمای خون عبارتند از: ترکیبات نیتروژن‌دار ، آمونیاک ، اوره ، اسید اوریک، کراتین و بعضی از اسیدهای آمینه است.

متابولیسم آهن

دیدکلی

چون آهن برای تشکیل هموگلوبین ، میوگلوبین و مواد دیگر از قبیل سیتوکرومها ، سیتوکروم اکسیداز ، پرکسیداز و کاتالاز اهمیت دارد، لذا ضروری است که روش مورد استفاده قرار گرفتن آن در بدن درک شود. مقدار کل آهن بدن بطور متوسط 4 تا 5 گرم است که حدود 65 درصد آن به شکل هموگلوبین وجود دارد. حدود 4 درصد دیگر آهن به شکل میوگلوبین ، 1 درصد به شکل ترکیبات مختلف هِم که موجب پیشبرد اکسیداسیون داخل سلولی می‌شوند و 1 درصد به صورت ترکیب با پروتئین ترانسفرین در پلاسمای خون وجود داشته و 15 الی 30 درصد آن بطور عمده در سیستم رتیکولوآندوتلیال و سلولهای پارانشیم کبد عمدتا به شکل فریتین ذخیره می‌شود.

انتقال و ذخیره آهن

انتقال ، ذخیره و متابولیسم آهن به این ترتیب است که ، هنگامی که آهن از روده کوچک جذب می‌شود بلافاصله در پلاسمای خون با یک بتاگلوبولین موسوم به آپوترانسفرین (Apotransferin) ترکیب شده و ترانسفرین را تشکیل می‌دهد و سپس در پلاسمای خون انتقال می‌یابد. آهن به صورت بسیار سستی با مولکول گلوبولین ترکیب شده و در نتیجه می‌تواند در هر نقطه از بدن به هر یک از بافتها آزاد شود. مازاد آهن در خون در تمام سلولهای بدن بخصوص در سلولهای کبدی و به مقدار کمتر در سلولهای رتیکوآندوتلیال مغز استخوان رسوب می‌کند.

آهن درسیتوپلاسم سلول با پروتئینی به نام آپوفریتین ترکیب شده و فریتین را تشکیل می‌دهد. آپوفریتین دارای وزن مولکولی 460000 بوده و مقادیر متغیری آهن می‌تواند به صورت دستجاتی از رادیکالهای آهن با این مولکول بزرگ ترکیب شود. بنابراین فریتین می‌تواند محتوی فقط مقدار اندک و یا مقدار زیادی آهن باشد. این آهن ذخیره شده به صورت فریتین موسوم به آهن ذخیره‌ای است.

در پلاسمای خون: ترانسفرین <---------------پوترانسفرین + آهن

در سیتوپلاسم سلول: فریتین<----------------آپوفریتین +آهن ذخیره ای

مقدار کمتری آهن در منبع ذخیره به یک شکل فوق‌العاده نامحلول به نام هموسیدرین ذخیره می‌شود. این موضوع بویژه هنگامی صدق می‌کند که مقدار کل آهن موجود در بدن بیش از مقداری باشد که مقدار کل آپوفریتین می‌تواند در خود جای دهد. هموسیدرین دستجات بزرگی در سلولها تشکیل می‌دهد و لذا می‌توان با تکنیکهای معمولی بافت شناسی آن را رنگ کرده و به صورت ذرات بزرگ در مقاطع بافتی مشاهده کرد. فریتین را نیز می‌توان رنگ کرد، اما ذرات فریتین آنقدر کوچک و پراکنده هستند که معمولا فقط با میکروسکوپ الکترونی می‌توان مشاهده کرد. هنگامی که مقدار آهن در پلاسما بسیار کم شود، آهن کاملا به آسانی از فریتین ، اما با سهولت کمتری از هموسیدرین گرفته می‌شود. سپس آهن به شکل ترانسفرین در پلاسما به قسمتهایی از بدن که مورد نیاز است انتقال می‌یابد.

یکی از مشخصات منحصر به فرد مولکول ترانسفرین آن است که بطور محکم به رسپتورهای موجود در غشای سلولی اریتروبلاستها در مغز استخوان می‌چسبد. سپس ترانسفرین همرا با آهن موجود در آن به روش آندوسیتوز به داخل اریتروبلاستها می‌رود. در داخل سلول ترانسفرین آهن خود را مستقما به میتوکندریها می‌دهد که در آنجا مولکول هم ساخته می‌شود. در افرادی که دارای مقادیر کافی ترانسفرین نیستند، ناتوانی در انتقال آهن به اریتروبلاستها به این روش موجب بروز آنمی شدید یعنی کاهش تعداد گویچه‌های سرخ که محتوی هموگلوبین کمتری از حالت طبیعی هستند، می‌شود.

دفع روزانه آهن

روزانه حدود یک میلیگرم آهن در مردها بطور عمده از راه مدفوع دفع می‌شود. هرگاه خونریزی حادث شود، مقادیر اضافی آهن از بدن دفع می‌گردد. در زنها دفع خون قاعدگی ، میزان متوسط دفع آهن را به حدود 2 میلیگرم در روز می‌رساند.

جذب آهن از لوله گوارش

آهن از تمام قسمتهای روده کوچک بطور عمده با مکانیسم زیر جذب می‌شود. کبد مقادیر متوسطی از آپوترانسفرین را به داخل صفرا ترشح می‌کند که از این طریق مجرای صفراوی به داخل دوازدهه جریان می‌یابد. آپوترانسفرین در روده کوچک با آهن آزاد و نیز با بعضی ترکیبات آهن دار از قبیل هموگلوبین و میوگلوبین گوشت یعنی دو تا از مهمترین منابع آهن در رژیم ترکیب می‌شود. این ترکیب موسوم به ترانسفرین است.

ترانسفرین به نوبه خود جذب رسپتورهای موجود در غشای سلولهای اپیتلیال روده شده و به آنها می‌چسبد. سپس مولکول ترانسفرین با روند پینوسیتوز در حالی که آهن را با خود حمل می‌کند به داخل سلول اپیتلیال جذب شده و بعدا در طرف خونی این سلولها به شکل ترانسفرین پلاسما آزاد می‌شود. سرعت جذب آهن فوق‌العاده آهسته بوده و حداکثر آن فقط چند میلی گرم در روز است. این بدان معنی است که هنگامی که مقادیر عظیمی آهن در غذا وجود دارد، فقط قسمت اندکی از آن می‌تواند جذب شود.

تنظیم آهن کل بدن

هنگامی که بدن از آهن اشباع شود، بطوری که عملا تمام آپوفریتین موجود در نواحی ذخیره کننده آهن با آهن ترکیب شده باشد، میزان جذب آهن از روده فوق‌العاده کاهش می‌یابد. از طرف دیگر هنگامی که منابع ذخیره آهن کاملا آهن خود را از دست داده باشند، سرعت جذب می‌تواند فوق‌العاده زیاد شود و به 5 برابر هنگامی که منابع ذخیره آهن اشباع شده‌اند و یا بیشتر از آن برسد. به این ترتیب آهن کل بدن تا حدود زیادی بوسیله تغییر سرعت جذب آن تنظیم می‌شود.

تخریب هموگلوبین

هموگلوبین آزاد شده از گویچه‌ها هنگام پاره شدن آنها تقریبا بلافاصله توسط ماکروفاژها در قسمتهای متعددی از بدن ، بویژه در کبد ، طحال و مغز استخوان فاگوسیته می‌شود. در جریان چند ساعت تا چند روز بعد ماکروفاژها مجددا آهن از هموگلوبین به داخل خون آزاد می‌کنند و این آهن توسط ترانسفرین یا برای تولید گویچه‌های سرخ جدید به مغز استخوان حمل می‌شود یا برای ذخیره شدن به شکل فریتین به کبد و سایر بافتها می‌یابد. قسمت پورفیرین هموگلوبین توسط ماکروفاژها پس از طی یک سری مراحل به پیگمان بیلی‌روبین تبدیل می‌شود که به داخل خون آزاد شده و بعدا توسط کبد به داخل صفرا ترشح می‌گردد.

گروه های خونی

گروههای خونی آنتی ژنهایی هستند که در سطح گویچه‌های قرمزخون و سلولهای دیگر قرار دارند و از والدین به فرزندان به ارث می‌رسند. گلبولهای قرمز مانند همه سلولهای هسته‌دار بدن واجد اختصاصات آنتی ژنتیکی در سطح خود می‌باشند. این آنتی ژنها ، آنتی ژنهای گروه خونی نامیده می‌شوند.

 

نگاه کلی

گاهی دیده می‌شود که خون شخصی را به شخص دیگری تزریق می‌کنند خون شخص دهنده در بدن فرد گیرنده لخته می‌کند و رسوب می‌دهد. چگونگی این عمل با انعقاد خون متفاوت است و به وجود گروه‌های خونی مختلف مربوط می‌شود. در سطح خارجی گلبول‌های قرمز افراد دو نوع آنتی ژن از جنس پروتئین وجود دارد که به نامهای A و B معروف هستند. برخی افراد آنتی ژن نوع A و برخی نوع B ، برخی هر دو آنتی ژن A و B را دارا هستند و برخی هیچ یک از آنتی ژنها را ندارند این افراد را به ترتیب در گروه های خونی AB ، B ، A و O قرار می‌دهند.

بیان آنتی ژنهای گروههای خونی تحت کنترل ژنهای خاصی است و توارث آنها از قوانین ساده مندل تبعیت می‌کند. برای هر سیستم گروه خونی ، تعداد متغیری از آللهای مختلف وجود دارد. آللها به نوبه خود تعداد متغیری از آنتی ژنهای غشایی گلبول قرمز را کنترل می‌نمایند. حیوانات سالم علاوه بر داشتن آنتی ژنهای گروههای خونی بر سطح خود ممکن است واجد آنتی بادیهای سرمی بر علیه آنتی ژنهای گروه خونی که خود فاقد آنها نیز هستند، ‌باشند. مثلا افرادی که گروه خونی آنها فاقد آنتی ژن A است، در سرم خود آنتی بادی بر ضد آنتی ژن A دارند. تصور می‌شود این آنتی بادیهای طبیعی حاصل برخورد با گلبولهای قرمز گروه A نبوده بلکه متعاقب تماس با آنتی ژنهای مشابهی هستند که در طبیعت به وفور یافت می‌شوند.

انتقال خون

گلبولهای قرمز را می‌توان به سهولت از حیوانی به حیوان دیگر انتقال داد. اگر گلبولهای قرمز فرد دهنده ، آنتی ژنهای مشابه با گلبولهای قرمز گیرنده داشته باشند، پاسخ ایمنی در حیوان گیرنده گلبول ایجاد نمی‌شود. اما اگر گیرنده آنتی بادیهایی بر علیه آنتی ژنهای گلبول قرمز دهنده داشته باشد، در آن صورت گلبولهای دهنده در معرض خطر تهاجم سریع قرار خواهند گرفت. زمانی که این آنتی بادیها به آنتی ژنهای موجود در سطح گلبولهای قرمز بیگانه متصل گردند، ممکن است سبب همولیز و فاگوسیتوز این سلولها شوند. در صورت فقدان آنتی بادیهای طبیعی ، گلبولهای قرمز تزریق شده موجب برانگیخته شدن پاسخ ایمنی در فرد دریافت کننده خون می‌شوند. سپس گلبولهای تزریق‌شده مدتی در خون گردش می‌کنند.

دومین انتقال خون با این گلبولها یا گلبولهای شبیه به گلبولهای قبلی باعث تخریب سریع این گلبولها می‌گردد که منجر به بروز واکنشهای پاتولوژیک شدید می‌گردد. علایم این روند تخریبی ناشی از همولیز گسترده داخل عروقی است. این علایم عبارتند از : لرزش بدن ، فلج و تشنج و انعقاد داخل عروقی ، تب و پیدایش هموگلوبین در ادرار. درمان واکنشهای انتقال ناشی از چنین انتقال خونی شامل متوقف کردن انتقال خون و زیاد کردن حجم ادرار بوسیله یک دیورتیک می‌باشد، چرا که تجمع هموگلوبین در کلیه ممکن است موجب تخریب توبولهای کلیه شود. بهبود وضعیت فرد به دنبال حذف همه گلبولهای قرمز بیگانه حاصل می‌گردد.

انواع گروههای خونی (سیستم ABO)

در سال 1901 میلادی کارل لاند اشتاینر ، ایمونولوژیست آلمانی برای نخستین بار ، وجود آنتی ژنهای گروه خونی بر روی گلبولهای قرمز و نیز آنتی بادیهایی بر علیه همان آنتی ژنها را در سرم انسان ثابت نمود. لاند شتاینر ، ابتدا گلبولهای قرمز را از سرم جدا کرد و سپس به مطالعه نتایج حاصل از مخلوط کردن سرم و گلبولهای قرمز افراد مختلف پرداخت. وی دریافت که سرم بعضی از افراد قادر به آگلوتینه کردن گلبولهای قرمز برخی دیگر از افراد می‌باشد، اما بر روی گلبولهای قرمز همه افراد موثر نیست. در تجزیه و تحلیل نتایج ، او فهمید که می‌توان افراد را از نظر گروههای خونی به گروههایی تقسیم نمود:


گروه خونی A : آنتی ژن نوع A را سطح گلبول قرمز خود دارند و در پلاسمای خونشان نیز آنتی کور B (ضد آنتی ژن B) را دارا هستند.


گروه خونی B : آنتی ژن نوع B را در سطح گلبو لهای قرمز خود را دارند و در پلاسمای خونشان نیز آنتی کور A (ضد آنتی ژن A) را دارند.


گروه خونی AB : آنتی ژن نوع A و B را در سطح گلبولهای قرمز خود را دارند و در پلاسمای خونشان نیز هیچ یک از آنتی کورها را ندارند.


گروه خونی O : هیچ یک از آنتی ژنها را در سطح گلبولهای قرمز خود ندارند ولی هر دو آنتی کور را دارا هستند.


::

آنتی بادی موجود در سرم	فنوتیپ	ژنوتیپ
AA,OA	A	anti-B
BB,OB	B	anti-A
	AB	AB
oo	o	anti-A,anti-B

::

نحوه تعیین گروه خونی

برای پی بردن به گروه خونی هر کس ، مقداری از خون را با آنتی کورهای معین شده A یا B مخلوط می‌کنیم. از تولید یا عدم تولید رسوب که در اثر به هم چسبیدن گلبولهای قرمز ایجاد می‌شود می‌توان گروه خونی شخصی را معین کرد. اگر بخواهیم به فردی از گروه خونی B خون تزریق کنیم، چون پلاسمای خون او آنتی کور A را دارد نمی‌توان خونی را که دارای آنتی ژن A باشد به او داد. این آنتی ژن در گروه های A و AB یافت می‌شود پس او نمی‌تواند از این گروهها ، خون دریافت کند.

رسوب خونی

• گروه خونی A : با آنتی کور B رسوب نمی‌دهد ولی با آنتی کور A رسوب می‌دهد.
• گروه خونی B : با آنتی کور B رسوب می‌دهد ولی با آنتی کور A رسوب نمی‌دهد.
• گروه خونی AB : با هر دو آنتی A و B رسوب می‌دهد.
• گروه خونی O : با هیچ یک از آنتی کورهای A و B رسوب نمی‌دهد.

درصد گروههای خونی در مردم

در میان جمعیت مردم در حدود 42 درصد گروه خونی A حدود 9 درصد گروه خونی AB و 42 درصد گروه خونی O را دارا هستند. با این وجود لازم به ذکر است که یک آنتی ژن گروه خونی هیچگاه نمی‌تواند به همراه آنتی بادی ضد خود در بدن یک فرد وجود داشته باشد. زیرا در آن صورت وقوع همولیز ، گردش خون را مختل نموده و گلبولهای فرد تخریب می‌شود. گروههای خونی O ، AB ، B ، A نمایانگر فتوتیپ گلبولهای قرمز یک فرد است که مطابق با یک سیستم ساده که متشکل از سه ژن آللی A ، B ، O می‌باشد، به ارث می‌رسند.

 

افرادSecretor , Nonsecretor

تقریبا 75% از انسانها مواد آنتی‌ژن A و B را نه تنها در سطح غشای سلولی بلکه به صورت آزاد در ترشحات مختلف نظیر سرم ، ادرار ، بزاق دارا می‌باشند. مواد آنتی ژن گروه خونی در سطح غشای سلولی به مولکولهایی از جنس گلیکوپروتئین متصلند. این صفت بوسیله یک ژن به نام Se= Secretor کنترل می‌گردد. عمل ژن se در صورتی که وجود داشته باشد کنترل اتصال ساده آنتی ژنی به مولکولهای گلیکو‌پروتئینی است. در افراد هموزیگوت مغلوب اتصال مواد آنتی ژنی به مولکولهای گلیکو‌پروتئین تحت کنترل نبوده ، در نتیجه آنتی ژنهای A و B اجازه حضور در مایعات بدن را نمی‌یابند.

سیستم RH

در سال 1940 ، لاندشتاینر و وینر نشان دادند آنتی بادیهایی که بر علیه گلبولهای قرمز میمون رزوس (Rhesus) تولید می‌گردد، قادرند گلبولهای قرمز 85% از جمعیت انسانی را نیز آلگوتینه نمایند. این آنتی بادیها بر علیه مولکولی که (RH) نامیده شده ، بوجود می‌آمدند و افرادی را که واجد این مولکول بودند Rh مثبت نام گرفتند و به 15 درصد بقیه که فاقد این مولکول بودند، افراد Rh منفی اطلاق گردید. آنتی‌بادیهای طبیعی بر علیه آنتی ژنهای Rh در بدن تولید نمی‌شوند.

بیماری همولیتیک نوزادان

بیماری همولیتیک نوزادان معمولا زمانی بوجود می‌آید که یک مادر Rh منفی حامل جنین Rh مثبت باشد. بطور طبیعی گلبولهای خون جنین به واسطه لایه‌هایی از سلولهای ترفوبلاست از گردش خون مادر جدا شده است. اما در اواخر حاملگی و بخصوص در حین تولد نوزاد ، گلبولهای قرمز جنین ممکن است وارد گردش خون مادر شوند. همین که این گلبولها به جریان خون مادر برسند به عنوان یک عنصر خارجی تلقی شده و پاسخ ایمنی مادر را جهت تولید آنتی بادی برمی‌انگیزند.

معمولا آنتی بادی بر علیه گلبولهای قرمز جنین قبل از تولد اولین بچه ساخته نمی‌شود. اما حاملگیهای مکرر نهایتا منجر به افزایش سطح آنتی بادی در خون مادر می‌شود. این آنتی بادیها پس از گذشتن از سلولهای ترفوبلاست مادر به گردش خون جنین می‌رسند و در آنجا با گبولهای قرمز جنین وارد واکنش شده و موجب تخریب آنها می‌شوند. ممکن است روند تخریب گلبولهای قرمز جنین به قدری شدید باشد که موجب مرگ جنین شود. از طرف دیگر جنین ممکن است زنده بماند و در یک وضعیت آنمیک شدید و همراه با یرقان متولد شود.

بدن جنین ممکن است در راه تلاش جهت جبران گلبولهای از دست رفته گلبولهای قرمز نابالغ را از مغز استخوان به داخل خون آزاد نماید. تخریب گسترده گلبولهای قرمز جنین می‌تواند منجر به آزاد شدن مقادیر سمی بیلی ‌روبین به داخل جریان خون شود. از آنجایی که کبد جنین هنوز نابالغ است، این بیلی روبین ممکن است در سلولهای مغز رسوب نموده و موجب آسیب شدید مغز گردد.

باکتریوفاژها ویروس‌هایی هستند که از باکتریهای مختلف به ‌عنوان سلول میزبان استفاده می‌کنند، لذا انگل یا پارازیت داخل سلول باکتریایی هستند. هر باکتریوفاژ در یک باکتری اختصاصی و مناسب خود رشد می‌کند. در طبیعت انواع مختلف باکتری و متناسب با آنها انواع مختلف فاژها وجود دارد.

دید کلی

میزبان ویروسها عبارت است از گونه‌هایی از میزبان که ویروس بتواند آنها را آلوده سازد. ویروسها فقط در درون گونه‌های خاصی تکثیر پیدا می‌کنند و از اینرو آنها را به سه گروه اصلی به نام ویروسهای جانوری ، ویروسهای گیاهی و ویروسهای باکتریایی یا باکتریوفاژها تقسیم می‌کنند. در هر رده هر نوع ویروس معمولا سلولهای گونه خاصی را می‌تواند آلوده سازد. میزبانهای خاص یک ویروس بوسیله نیاز لازم برای اتصال اختصاصی ویروس به سلول میزبان و در دسترس بودن عوامل میزبانی ضروری برای تکثیر ویروسها تعیین می‌گردد.

برای آلوده شدن میزبان بوسیله ویروس سطح خارجی ویروس باید با پذیرنده‌های اختصاصی سطح سلول میزبان واکنش نشان دهد. در برخی از باکتریوفاژها نقطه پذیرنده یک نوع ماده شیمیایی دیواره سلول میزبان است. باکتریوفاژها پس از تکثیر در داخل باکتریها ، آنها را لیز می‌کنند. بنابراین به نام باکتریوفاژ یا به اختصار فاژ (خورنده باکتری) معروفند. توضیح اینکه هر باکتریوفاژ در یک باکتری اختصاصی و مناسب خود رشد می‌کند. در طبیعت انواع مختلف باکتری و متناسب با آنها انواع مختلف فاژها وجود دارد.

تاریخچه کشف باکتریوفاژها

در سالهای 1915 و 1917 میلادی دو دانشمند به نامهای توورت و هرله در ضمن آزمایشات خود بطور اتفاقی به وجود این فاژها پی بردند. این دانشمندان ضمن رشد باکتریهای مختلف در محیطهای کشت مایع (مثل آبگوشت) متوجه مردن و یا لیز شدن خودبه‌خود باکتریها شدند. این دو دانشمند پس از مطالعات کوتاه مدت و با صاف نمودن این محیطهای حاوی فاژ توسط فیلترهای باکتریولوژی وجود این باکتریوفاژها را اثبات کردند.

مختصری از ویروس بدانیم

ویروسها کوچکترین میکروارگانیسمها هستند که با میکروسکوپ نوری قابل رویت نیستند. اندازه آنها بین 300 - 20 نانومتر متفاوت است و تنها با میکروسکوپ الکترونی قابل مشاهده‌اند. ویروسها پارازیتهای داخل سلولی‌اند که برای تکثیر به یک سلول زنده (یوکاریوت یا پروکاریوت ، سلول گیاهی یا پروتوزوئرها و یا قارچها و ... ) نیاز دارند. آنها فقط قادرند در سیستمهای زنده تکثیر پیدا کنند و در محیطهای کشت مصنوعی تکثیر نمی‌شوند. کلیه ویروسها فقط یک نوع اسید نوکلئیک دارند، یا DNA دارند و یا فقط RNA دارند. هر دو نوع اسید نوکلئیک در یک ویروس دیده نمی‌شود. به استثنای ویروسهای سرطانزا.

ویروسها پوشش پروتئینی محافظ اسید نوکلئیک به نام کپسید دارند که از واحدهایی به نام کپسومر تشکیل یافته‌ است. برخی ویروسها حاوی غلاف هستند که آن را از غشای میزبان گرفته‌اند. در هیچ یک از ویروسها سیستمهای انرژی‌زا نظیر میتوکندری و ریبوزوم وجود ندارد، لذا اجبارا پارازیت داخل سلولی‌اند. ویروسها به درجات حرارت بالا حساس بوده و خاصیت بیماریزای خود را از دست می‌دهند، ولی بالعکس به درجات حرارت پایین صفر (70- تا 196- درجه سانتیگراد) مقاومند و خاصیت بیماری‌زایی خود را حفظ می‌کنند. ویروسها به آنتی بیوتیکها حساس نیستند. در برخی از موارد یاد شده استثناهایی وجود دارد، مثلا ویروس هپاتیت B درجه حرارت جوش را نیز تحمل می‌کند.

تقسیم‌بندی فاژها

باکتریوفاژها را امروزه برحسب نوع جنس آنها در گروههای مختلف تقسیم‌بندی می‌کنند. باکتریوفاژها نیز نظیر سایر ویروسها از یک اسید نوکلئیک و کپسید تشکیل شده‌اند، ولی در بعضی از فاژها قسمتهای مختلف دیگری مثل دم ، غلاف روی دم ، پایه انتهایی و رشته‌های خار مانند نیز دیده می‌شود. امروزه باکتریوفاژها را برحسب نوع و شکل در 6 گروه تقسیم‌بندی می‌کنند.

فاژهای دم‌دار با غلاف کوتاه شونده

این دسته از فاژها شکل تیپیک فاژها را تشکیل می‌دهند و از سه قسمت کپسید (به‌عنوان سر) ، دم و پایه‌ای که در انتهای دم قرار دارد تشکیل شده‌اند. کپسید آنها 8 وجهی (ایکوزاهورال یا اکتاهورال) می‌باشد. داخل کپسید اسید نوکلئیک DNA دورشته‌ای قرار دارد. مثالهای این گروه از فاژها عبارتند از: فاژهای T₆ ، T₄، T₂ برای باکتری Ecoli و یا فاژهای P₁ و P₂ برای باکتری سالمونلا .

این دسته از فاژها در زمان حمله و نفوذ به درون باکتری مورد نظر با زواید خارمانندی که در انتهای دم خود دارند، بر روی باکتری‌ها می‌چسبند. سپس غلاف روی دم آنها منقبض می‌شود (جمع می‌شود) و مثل یک سرنگ عمل می‌کند، قسمت دم وارد دیواره باکتری شده و DNA موجود در داخل کپسید از داخل سوراخ وسط کانال دم عبور کرده و به داخل سیتوپلاسم باکتری وارد می‌شود. بقیه قسمتهای ویروس در بیرون از سلول باکتری باقی می‌ماند.

فاژهای دم‌دار با دم دراز بدون غلاف

این گروه دارای یک کپسید و یک دم دراز بدون غلاف هستند. شکل کپسید شبیه کپسید گروه اول است. در داخل آن اسید نوکلئیک DNA دو رشته‌ای وجود دارد. نحوه ورود اسید نوکلئیک این فاژها در زمان آلوده کردن باکتریها هنوز مشخص نشده است. این گروه از فاژها در طبیعت بسیار فراوانند و تقریبا برای تمامی انواع باکتریها از این فاژها مشخص شده است: مثل T₅ ، T₁ و فاژ لاندا.

فاژهای بادم کوتاه و بدون غلاف

کپسید این گروه نیز شبیه دو گروه اول بوده ولی دم آنها بسیار کوتاه است. برخی از فاژهای موجود در این گروه در انتهای خود فقط دارای یک زایده کوچک هستند، یعنی طول دم در این فاژها از طول کپسید به مراتب کوتاهتر است. اسید نوکلئیک آنها DNA دورشته‌ای است. فاژ T₇ ، T₃ برای Ecoli و فاژ P₂₂ برای باکتری سالمونلا در این گروه هستند.

باکتریوفاژهای بی‌دم با کپسومر بزرگ

در این فاژها بطور کلی دم و زواید آن وجود ندارد و تنها از کپسید تشکیل یافته‌اند. اسید نوکلئیک آن DNA تک‌رشته‌ای است و این ویروس‌ها تقریبا کوچکند به کوچکی ویروس فلج‌ اطفال یعنی 25 نانومتر. کپسومرهای آن بزرگند. مثال آن M₂₀ و S₁₃ برای باکتری Ecoli است.

باکتریوفاژهای بی‌دم با کپسومر کوچک

کپسید این فاژها ، هم 8 وجهی بوده، هم کوچک است و ساختمان خیلی ساده دارد که از 92 کپسومر تشکیل شده ‌است که یکی از این کپسومرها بزرگتر از بقیه بوده و در یک گوشه کپسید می‌باشد و احتمال می‌دهند که این کپسومر بزرگ نقش چسبیدن فاژ را به باکتری بازی می‌کند. این گروه از فاژها دو ویژگی مهم دارند اول اینکه اسید نوکلئیک داخل کپسید آنها از RNA تک‌رشته‌ای تشکیل شده‌است و دوم اینکه این دسته از فاژها فقط باکتریهای مذکر یا دنور را آلوده می‌کنند و به کناره‌های پیلوسهای جنسی می‌چسبند. مانند فاژهای FR ، MS₂ ، F₂ برای Ecoli.

فاژهای میله مانند یا فیلامانتوز

برخلاف بقیه فاژها این دسته از فاژها ساختمانی شبیه به کپسید ندارند و به صورت میله مانند دیده می‌شوند. در داخل ساختمان این گروه از فاژها اسید نوکلئیک DNA تک‌رشته‌ای وجود دارد. این گروه نیز همانند گروه پنجم فقط باکتریهای مذکر را آلوده می‌کنند و به قسمت نوک و انتهای پیلوسهای جنسی می‌چسبند، مثل فاژ fd ، M₁₃ ، F₁ برای Ecoli.

سیکل‌های حیاتی

فاژها در حالت کلی دو سیکل حیاتی لیتیک و لیزوژنیک دارند.

سیکل حیاتی لیتیک

در سیکل حیاتی لیتیک فاژها پس از ورود به داخل باکتری حساس به‌خود تکثیر یافته و همانندسازی می‌کنند و باکتری را در نهایت لیز می‌کنند. لیز شدن باکتری بدین صورت انجام می‌گیرد که از طرف ژنوم فاژیک پروتئین لیزکننده سنتز می‌شود و این پروتئین دیواره باکتری را از داخل از بین می‌برد و دیواره را متلاشی می‌کند. لذا فاژهای تشکیل یافته جدید بیرون می‌ریزند که در این حالت به آنها progeny phage گویند که در تماس با باکتری جدید به آن می‌چسبند. و این سیکل دوباره تکرار می‌شود.

سیکل حیاتی لیزوژنیک

بعضی از فاژها بصورت temprator زندگی می‌کنند و بعد از ورود به باکتری رشد و تکثیر نمی‌یابند و باکتری را لیز نمی‌کنند. بدین صورت که ژنوم فاژ وارد شده به داخل باکتری به ژنوم باکتری چسبیده و ادغام می‌شود و همراه ژنوم باکتری با Replication کروموزوم باکتری تقسیم شده و به نسلهای بعدی نیز منتقل می‌شود. اسید نوکلئیک فاژ که با این مکانیزم به نسل‌های بعدی منتقل می‌شود، به‌ نام پروفاژ معروف است و به این عمل نیز عمل لیزوژنیک گویند.

باکتریهایی که در ژنوم خود یک ژنوم فاژ را حمل می‌کنند، معمولا به آلودگی‌های بعدی توسط فاژها مقاومند. این عمل لیزوژنی به بعضی از باکتریها خواص پاتوژنی می‌دهد و یا در عده‌ای دیگر مثلا در باسیل دیفتری و استرپتوکوک اعمال سنتز توکسینهای مختلف باکتری توسط پروفاژ موجود در کروموزوم آن انجام می‌شود. این پروفاژ موجود در کروموزوم باکتری به علل مختلف می‌تواند از کروموزوم جدا شده و وارد مرحله لیتیک شود، در این صورت تکثیر یافته و باکتری را لیز می‌کند.

مراحل ورود و تکثیر فاژها

مرحله تماس و یا جذب فاژ بر روی سلول باکتری

در فاژهای دم‌دار زواید دم در چسبیدن فاژ بر روی سلول باکتری نقش دارند. البته فعالیت لیزوزومها برای بوجود آوردن سوراخ یا نقطه‌ای در روی دیواره باکتری نیز ضروری است. در فاژهای بی‌دم بعضی از کپسومرهای موجود در روی کپسید فاژ این عمل را انجام می‌دهند. برای انجام عمل جذب در محیط حاوی باکتری و فاژ اختصاصی آن وجود املاحی نظیر کلرید سدیم یا کلرید کلسیم الزامی است.

مرحله ورود فاژ به داخل باکتری

در فاژهای گروه اول اسید نوکلئیک داخل کپسید با کوتاه شدن غلاف روی دم و ورود قسمتی از دم به دیواره باکتری ، از راه کانال دم وارد باکتری می‌شود. برخلاف ویروس‌های انسانی و حیوانی فقط اسید نوکلئیک وارد شده و بقیه زواید در بیرون از سلول باکتری باقی می‌مانند. یعنی مرحله uncoating در تکثیر سایر ویروس‌ها یعنی خروج اسید نوکلئیک از کپسید در فاژها ضمن ورود آنها به داخل باکتری صورت می‌گیرد.

بیوسنتز

در این مرحله اسید نوکلئیک فاژ کلیه اعمال سنتز خود را برعهده گرفته و این اعمال را در داخل باکتری کنترل می‌کند. اول mRNA و پروتئینهای Early (اولیه) را سنتز می‌کند که اینها خاصیت آنزیماتیکی دارند و برای ساخته‌شدن اسید نوکلئیک جدید بکار می‌روند و پس از آن mRNA و پروتئینهای ثانویه را سنتز می‌کند که در ساختمان فاژهای جدید بکار خواهند رفت.

رسیدگی کامل

در این مرحله اسید نوکلئیک تولیدشده به حالت فشرده در آمده و توسط کپسومرها احاطه می‌شود و بالاخره کپسید تشکیل پیدا کرده و در داخل آن قرار می‌گیرد. همزمان با این اعمال دم فاژها نیز ساخته می‌شود و در روی کپسید به محلهای مخصوص به خودشان می‌چسبند و آرام آرام فاژهای جدید تشکل می‌یابند.
برگرفته از : دانشنامه رشد

ائوزینوفیلیا

ائوزینوفیل یکی از انواع گویچه‌های سفید خون است که به تعداد محدودی در خون یافت می‌شود. تعداد این سلولها در شرایط بیماریهای انگلی و آلرژی افزایش می‌یابد که به این حالت ائوزینوفیلی گویند.

مقدمه

بعضی از تغییرات فیزیولوژیک و نیز پاتولوژیک وجود دارند که عامل ایجاد کننده آن یا نامشخص و یا اینکه بسیار متعدند از آن جمله افزایش گلبولهای سفید گرانول‌دار ائوزونوفیل هستند. ائوزینوفیلی می‌تواند به زمانی اطلاق شود که تعداد ائوزینوفیلها بیش از 400 عدد در میلیمتر مکعب خون باشد مکانیسم این افزایش مشخص نیست. زیادی ائوزینوفیلها ممکن است در طی یک آزمایش خون بطور اتفاقی معلوم شود و پزشک بعد از آن تصمیم می‌گیرد که چه عمل درمانی را بستگی به علت بیماری در پیش بگیرد.

سلول ائوزینوفیل

ائوزینوفیلها بطور طبیعی 2 درصد لکوسیتها را تشکیل می‌دهند. این سلولها اهمیت قابل ملاحظه‌ای در حفاظت بدن در برابر عفونتها دارند. این سلولها دارای گرانولهای فراوان هستند و این گرانولها بوسیله ائوزین یا فلوکسین Floxine رنگ می‌گیرند و بزرگتر از گرانولهای نوتروفیلی هستند. این سلولها ، سلولهای فاگوسیتی هستند اما این خاصیتشان کمتر از نوتروفیلهاست ائوزینوفیلها کمپلکس آنتی ژن و آنتی بادی را منهدم می‌کنند و بر علیه انگلها مبازه می‌کنند یکی از عفونتهای انگلی ، شیستوزومیاز نام دارد که ائوزینوفیلها به اشکال جوان انگل چسبیده و بسیاری از آنها را می‌کشند. تعداد ائوزینوفیلها در خون در ساعات مختلف روز متفاوت است. در افراد سالم بیشترین مقدار معمولا در ساعت 3 صبح می‌باشد اما بهرحال کمتر از 400 در میلیمتر مکعب خون است.

شمارش ائوزینوفیل

بعد از تهیه گسترش خونی بر روی لام و رنگ آمیزی آن با رنگهای ائوزین یا فلوکسین و شستشو و خشک کردن لام ، تعداد ائوزینوفیلها در زیر میکروسکوپ قابل شمارش می‌باشد.

ائوزینوپنی

تعداد ائوزینوفیلهای موجود در گردش خون به واسطه درمان با کورتیکواستروئیدها یا در بیمارانی که در آنها میزان تولید این هورمون بالاست کاهش می‌یابد.

مکانیسم عمل ائوزینوفیلها

ائوزینوفیلها غالبا به تعداد زیاد در افراد مبتلا به عفونتهای انگلی تولید می‌شوند و به داخل بافتهای مبتلا به انگل مهاجرت می‌کنند. اگر چه قسمت اعظم انگلها بزرگتر از ائوزینوفیلها هستند با این وجود ائوزینوفیلها از راه مولکولهای سطحی ویژه به انگلها می‌چسبند و موادی آزاد می‌کنند که بسیاری از آنها را می‌کشند. ائوزینوفیلها این کار را به چندین روش انجام می‌دهند.

• با آزاد کردن آنزیمهای هیدرولیتیک از گرانولهای خود که لیزوزومهای تغییر یافته هستند.
• با آزاد کردن انواع فوق‌العاده فعال اکسیژن که کشنده هستند.
• با آزاد کردن یک پلی‌پپتید با خاصیت شدید لارو کش از گرانولها موسوم به پروتئین بازی اصلی major basic protein.

ائوزینوفیلی به واسطه آلودگیهای انگلی

تک یاخته‌ایها کمتر موجب ائوزینوفیلی می‌شوند و قارچها معمولا بطور مستقیم موجب ائوزینوفیلی می‌شوند. آلودگیهای کوکسیدی اغلب تولید ائوزینوفیلی می‌کند ولی تنها در آمریکا وجود دارد. قارچ آسپرژیلوس فومیگاتوس ممکن است موجب ائوزینوفیلی در برنشها شود و ائوزینوفیلها همراه با سرفه به بیرون از برنشها رانده شوند. اغلب کرمها می‌توانند تولید ائوزینوفیلی کنند و تصور می‌شود که آنتروبیوس و تیری شوریس تیری شورا ، مواردی هستند که این عمل را انجام می‌دهند. کرمهای انگل موجود در بافتها ایجاد یک ائوزینوفیلی مشخص را می‌کنند، خصوصا کرمهایی که در روده زندگی می‌کنند مثل آسکاریس.

کرمهای روده هنگامی که در روده هستند حساسیت کمتری را بر می‌انگیزند و تا زمانی که به بافتها نروند باعث ایجاد ائوزینوفیلی نمی‌شوند. شیستوزوما موجب ائوزینوفیلی بالا در هنگام نهفته بودن می‌کند، اما در هنگام بلوغ که در جایگاه خود مستقر می‌شوند این اثر را کمتر دارند. زمانیکه یک بیمار مبتلا به بیماری انگلی خونی فوق‌العاده سنگینی باشد ممکن است تعداد ائوزینوفیلها به همان اندازه پایین بیاید که در آلودگیهای منجر به چرکی شدن خون ، و این امر سبب پیش آگهی بعدی در بیمار است (بدین معنی که بدن در مقابل این آلودگی انگلی از نظر سلولی دفاع اختصاصی خود را از دست داده است).

ائوزینوفیلی به واسطه آلودگیهای باکتریایی

عفونتهای باکتریایی کمتر باعث ائوزینوفیلی می‌شوند. ولی پس از وقوع بیماری که درمان انجام شده است، ممکن است ائوزینوفیلی مشاهده شود.

لوسمی ائوزینوفیلی

در بیماری کروموزوم غیر طبیعی (فیلادلفیا) حالتی مشابه ائوزینوفیلی ممکن است بوجود بیاید. از لحاظ بالینی دوره آن مانند لوسمی میلوئیدی مزمن CML است و اغلب دارای تابلوی قلبی و عصبی است از موارد اتفاقی که ائوزینوفیلی دیده می‌شود زمانی است که متاستاز وسیع وجود داشته و بعضی مواقع در بیماری هوچکین نیز ائوزینوفیلی رخ می‌دهد.

ائوزینوفیلی فامیلی

ائوزینوفیلی در آفریقائیان نسبت به اروپائیان بیشتر است. بخصوص در مناطقی که عاری از بیماریهای انگلی باشند و گمان می‌رود عامل نژادی دخالت داشته باشد. سندرم افزایش ائوزینوفیلی در زمانی گفته می‌شود که تعداد ائوزینوفیلها از 1500 عدد در میلیمتر مکعب بیشتر و برای مدت 6 ماه یا بیشتر مداومت داشته باشد. در صورتی که علت آن ناشناخته باشد وجود انگل یا بیماریهای آلرژی می‌تواند عامل این ائوزینوفیلی باشد. تمام انواع فیلاریا می‌تواند ائوزینوفیلی ایجاد کند.

ائوزینوفیلی ریوی طولانی مدت

یک بیماری بسیار مقاوم که بیش از یک ماه طول می‌کشد همراه با تب و کاهش وزن است و ممکن است موجب مرگ شود علت بیماری ناشناخته می‌باشد، اما به خاطر پاسخ بیماران به پرونیزولون گمان می‌رود نوعی آلرژی است. تائید گردیده است که ناهنجاریهای بافتی و تجمع ائوزینوفیلها در بافت بینابینی در داخل آلوئولها از علل این بیماری است.

ائوزینوفیلی به واسطه شرایط آلرژیک

بیماران آسماتیک (مبتلا به آسم) مرتبا ائوزینوفیلی را نشان می‌دهند و این مسئله در بیماران جوان مبتلا به آلرژی علت عمده ائوزینوفیلی می‌باشد. در یک شکل آن ائوزینوفیلی برنشیا یک واکنش مقاوم آلرژیک است که موجب ضخیم شدن مخاط می‌شود. این آلرژی ممکن است به علت آلودگی قارچی فومیگاتوس باشد. رینیت فصلی یا تب یونجه یک نوع آلرژی می‌باشد که ممکن است نه تنها با فیلتراسیون ناحیه ای ائوزینوفیل همراه باشد بلکه حضور ائوزینوفیلها در خون را بهمراه داشته باشد بطور طبیعی ریه به نسبت کمی به ائوزینوفیلها مبتلا می‌شوند. تغییرات بیوشیمیایی دیگری در ائوزینوفیلها اتفاق می‌افتد که موجب بوجود آمدن جرمهای ریزی می‌شود و به نظر می‌رسد حذف سلولهای پیر از خون به تاخیر می‌افتد.

ائوزینوفیلی به واسطه تابش اشعه

40 درصد از بیمارانی که برای معالجه نئوبلاستهای داخل شکمی تحت اشعه قرار گرفته‌اند ائوزینوفیلی را نشان داده‌اند. بیماریهای تورم روده‌ای مانند کولیت اولسراتیو و بیماری مزمن روده‌ای نیز می‌توانند آن را ایجاد کنند.

برداشتن طحال

این عمل نیز موجب ائوزینوفیلی می‌شود احتمالا به علت خروج آهسته ائوزینوفیلها از گردش خون می‌باشد. هپاتیت مزمن فعال و تورم پانکراس هموراژیک حاد می‌تواند میزان ائوزینوفیلها را بالا ببرد.

 

برگرفته از : دانشنامه رشد

اوره

مقدمه

واکنشهای مختلفی که در داخل سلول انجام می‌گیرد به تشکیل ترکیبات زاید در سلول منتهی می‌شود. خروج این ترکیبات از سلول باعث تغییر ترکیب و خواص محیط اطراف سلول می‌شود. به تدریج آن را برای ادامه زندگی نامساعد می‌باشد. در اثر تخریب اسیدهای آمینه که طی آن گروه یا گروههای آمین اسید آمینه طبیعی بدن موجودات طی اکسایش برداشته می‌شوند و در صورتی که جهت سنتز ترکیبات نیتروژن‌دار جدید یا در سایر کنش و واکنشهای متابولیسمی یاخته به مصرف نرسند مجتمع شده و به شکل قابل ترشح درمی‌آیند.

ساختمان اوره

اشکال دفع نیتروژن در موجودات زنده

در جانوران مختلف ، نیتروژن گروه آمینو به یکی از سه شکل اصلی زیر ترشح می‌شود. اکثر موجودات آبزی نیتروژن را به صورت آمونیاک (NH₃) آزاد می‌سازنند. آمونیاک ترکیبی بسیار سمی است ولی به علت محلول بودن در آب سمیت آن برای موجود زنده کاهش می‌یابد. پرندگان و برخی از خزندگان نیتروژن را به صورت اسید اوریک ترشح می‌کنند. اسید اوریک سمی نیست ولی در آب نامحلول است و به همین دلیل به صورت جاودانه موجود دفع می‌شود.

سایر موجودات ، نیتروژن را به صورت اوره به خارج ترشح می‌کنند اوره نسبت به NH₃ سمیت کمتری دارد و در آب نیز حل می‌شود. خون مواد نیتروژن‌دار مثل اوره و اسید اوریک را می‌گیرد و در حین گردش در بدن همواره از کلیه‌ها می‌گذرد. در کلیه‌ها مواد نیتروژن‌دار زاید آب اضافی و مواد دفعی دیگر از خون گرفته شده و به خارج دفع می‌گردد. غلظت اوره در پلاسمای خون 0.03 و مقدار آن را در ادرار 2 درصد است.

چرخه اوره

در جانورانی به نام اورئوتلیک ، آمونیاک حاصل از ‌اسید آمینه (گروه آمین به علت داشتن 'pk بالا در PH خون به صورت یون آمونیوم است)، در کبد بوسیله یک مکانیسم چرخه‌ای به اوره تبدیل می‌شود. ‌این چرخه نخستین بار توسط که بس و همکارانش کشف و به نام چرخه اوره نامگذاری شد. سه ترکیب اصلی این چرخه اسید امینه‌ها هستند. این سه ترکیب عبارتند از: آرژنین که جزء اسیدهای آمینه اصلی سازنده پروتئینها است. اورنیتین و سیترولین دو اسید آمینه کمیاب‌اند و منحصرا در‌این چرخه وارد می‌شوند. آمونیاک حاصل از اسید آمینه در مجاورت ATP با CO₂ ترکیب شده و ترکیبی به نام کربومویل فسفات می‌دهد.

CO₂ + NH₄⁺ + 2ATP + H₂O → 2ADP + Pi

مراحل چرخه اوره

مرحله اول

آغاز چرخه با اورنیتین است که در مجاورت کربومویل فسفات به سیترولین مبدل می‌شود. آنزیم اورنتین ترانس کربامیلاز واکنش را کاتالیز می‌کند. این مرحله در ماتریکس میتوکندری انجام می‌گیرد مراحل بعدی در سیتوسل صورت می‌گیرد.

Pi + سیترولین<-------اورنیتین ترانس کربامیلاز------کربومویل فسفات + اورنیتین

مرحله دوم

مرحله‌ای است که در طی آن سیترولین با مصرف انرژی با آسپارتات ترکیب شده و آرژینینو سوکسینات می‌دهد. آنزیم آرژینییو سوکسینات واکنش را کاتالیز می‌کند.

ADP+H+ آرژینینو سوکسینات<-----آرژینینو سوکسینات سنتتاز ---ATP + آسپارتات + سیترولین

مرحله سوم

مرحله تبدیل آرژینینو سوکسینات به آرژنین تحت اثر آنزیم لیاز است طی‌این واکنش فومارات - که یکی از واسطه‌های چرخه کربس است نیز حاصل می‌شود.

فومارات + آرژنین<-------لیاز-------آرژنینو سوکسینات

مرحله چهارم

در ‌این مرحله تحت اثر آنزیم آرژیناز ، اوره فرآورده آغازگر چرخه اوره یعنی اورنیتین ساخته می‌شود.

اوره + اورنیتین <----آرژیناز--------H₂O + آرژنیتین

نقصهای ژنتیکی چرخه اوره میتوانند زندگی افراد را به خطر اندازند

افراد مبتلا به نقصهای ژنتیکی در هر کدام از آنزیمهای شرکت کننده در تولید اوره ، نمی‌توانند غذاهای غنی از پروتئین را تحمل کنند. اسیدهای آمینه‌ای که بیش از توان مورد نیاز روزانه برای سنتز پروتئین خورده می‌شوند، در کبد دآمینه شده و تولید آمونیاکی می‌کنند که نمی‌تواند به اوره تبدیل و در گردش خون منتقل گردد. آمونیاک شدیدا سمی است. درمانهای متعدی برای مبتلایان به نقص در چرخه اوره صورت می‌پذیرد. تجویز دقیق اسیدهای آروماتیک بنزوات یا فنیل استات در رژیم غذایی می‌تواند به کاهش مقادیر آمونیاک خون کمک کند.

سندرم اورمی

دیالیز در مبتلایان به نارسایی حاد کلیه وقتی سطح نیتروژن ، اوره سرم (SUN) آنها به 100 - 70 میلیگرم در دسی‌لیتر می‌رسد. یا هنگامی که کلیرانس کراتینین آنها به کمتر از 20 - 15 میلی‌لیتر در دقیقه کاهش می‌یابد، شروع می‌شود. به مجموعه نشانه‌ها و علایمی که به علت آثار سمی افزایش مواد نیتروژنی و دیگر مواد زاید در خون ایجاد می‌شود، سندرم اورمی گویند. وضعیت عقلانی و روانی این بیماران تغییر می‌کند و عاقبت دچار گیجی شده و نهایتا به اغما می‌روند.

برگرفته از : دانشنامه رشد

پسیتاکوز

 

 

                                                             

یک تک یاخته بین ویروس و میکروب است جز کلامیدیاها طبقه بندی میشود عامل عامل بیماری کلامدیاپسیتازیس است که chlamydia pasittasis نامیده میشود .

اسم دیگر بیماری ornithosis است .بیشتر در پرندگان –ماکیان –خانواده طوطیان دیده میشود

اکثرا بصورت اسپورادیک یا انفرادی است.در بعضی مواقع اپیدمیک هم گزارش شده است. انسانهایی که با پرندگان آلوده تماس میگیرند مبتلا به این بیماری میشوند.

1- کبوتر بازان .

2- پرندگانی که در قفس نکهداری میشوند .

3-معمولا در انسان بصورت اسپورادیک مشاهده میشود . مواردی هم همه گیری بوجود آمده و جمعیت تلفات 20-40% در جمعیت انسانی مشاهده شده است این ارگانیسم وقتی با رنگ آمیزی گرم یا گیمسا  رنگ آمیزی

می شود . بصورت  gr- دیده میشود این ارگانیسم معمولا به سلولهایی که حمله میکند ایجاد گنجدیگی های داخل هسته ای بوجود می آورد وجه تشخیص این بیماری و به عبارت دیگر یکی از راههای شناسایی بیماری مشاهده گنجیدگی های داخل هسته است که توسط نمونه برداری مشاهده میشود معمولا برای تشخیص ترشحات بیمار رابه بدن موش داخل صفاقی  تزریق کرده پس از چند روز نمونه هایی که از موش گرفته می شود رنگ آمیزی کرده و این گنجیدگی ها را می بینند معمولا بیماری در طوطی ها و کبوتر ها و در پرنگان زینتی بصورت تورم کبد و تورم طحال مشاهده میشود .معمولا پرندگان بصورت اسحال متمایل به زرد – کاهش اشتها – کزکردن دیده میشود . در بسیاری از موارد پرندگان در اثر بی اشتهایی و عفونت اکثرا تلف میشوند 

عمدتا از نظر سن در گیری انسانی همه طبقثههای سنی میتوانند درگیر شوند . از بچه ها گرفته تا افراد بزرگسال از نظر جنسی هم فرق نمی کند . عللی که باعث دیدن بیماری میشود تماس افراد بیمار با پرندگان مریض است اگر چه انتقال بیماری از یک فرد به فرد دیگر هم  گزارش شده است . عمدتا توسط پرنده بیمار

و یا پرنده به ظاهر سالم از طریق مدفوع و ترشحات پرنده در محیط پراکنده شده بعد از مدتی این ارگانیسم همراه گرد و غبار در محیط پخش شده وارد دستگاه تنفسی انسان سالم میشود و به این ترتیب انسان را مبتلا میکند – ضایعات تنفسی را در انسان مشاهده میکنیم که شامل تب ، لرز ، گلو درد ، سردرد ، تهوع ، تنگی نفس و بیماری است عمدتا بیماری یک مقدار سخت تشخیص داده میشود . خیلی از موارد با پنومونی (tp)

پنومونی آتیک قابل اشتباه است . آن چه کمک به تشخیص می کند استفاده از: 1- ترشحات 2- ارتباط بین این افراد و پرندگان است .

تشخیص : با توجه به مسائل گفته شده انجام میگیرد  درمان در رندگان و انسانها استفاده از آنتی بیوتیک های وسیع الطیف است که با استفاده از این آنتی بیوتیک ها بیماری را مهار میکنیم اگر پرندگانی داریم که درمان میشوند عمدتا تا مدتی به عنوان ناقل بیماری می توانند مطرح باشند حتی آلودگی هوا و گر د و غبار اطراف بیمار قرار دارد خطر بال قوه ای محسوب میشود .

پیشگیری : ابتدا خود پرندگان را از عوامل بیماری زا جدا کرده ، محیط زندگی پرندگان را با ترکیبات ضدعفونی کننده ضدعفونی گردد . در صورت وجود  بیماری پرنده  آلوده را قرنطینه کرده و الباقی را ضمن مقررات بهداشتی تا حدالامکان به نزدیک شدن به پرندگان آلوده پرهیز کرد ارتباط افراد را با پرندگان و افرادی که دوست دارند به پرندگان خیلی نزدیک شوند با توصیه های بهداشتی از این کار جلوگیری کنند . بیماری به صورت فوق حاد و یا مزمن یا سطحی دیده مشود (تحت حاد ) .          

برگرفته از :     http://abbassh.blogfa.com/